Ser，問這兩個多肽具有怎樣的結構？
解答：1、與2,4 二硝基氟苯（FDNB）反應後沒有產物生成，說明沒有N末端，或者說沒有有力末端的氨基，應該是環狀多肽；
胰凝乳蛋白酶作用後，得到Ala,Tyr ,Ser，和 Lys,Pro ,Arg ,Phe,，胰凝乳蛋白酶的作用位點是芳香族氨基酸的羧基參與形成的肽鍵，所以這兩個小肽的C 末端為Tyr，和Phe，這兩個多肽在分別於FDNB反應後，可以分別產生DNP-Ser 和，DNP - Lys，說明 N 末端為Ser 和 Lys，所以第一個小肽的氨基酸順序為 N -ser -ala-tyr-C,第二個順序為：N-lys……phe -C，所以 tyr 應該和 lys 相鄰，
肽與胰蛋白酶反應，同樣可以產生兩個多肽，其氨基酸組成分別為 Pro ,Arg，和Lvdian.com Ala,Tyr,Ser，胰蛋白酶的作用位點是堿性氨基酸的羧基參與形成的肽鍵，所以Pro ,Arg，為，N -Pro-Arg -C，另一段為Lys,,Phe ,Ala,Tyr,Ser，中，由於已知 ser -ala-tyr，而Lys為C末端，所以另一個肽段必須含有序列：n-ser-ala-tyr-Lys-C，所以其序列為NPhe-ser-ala-tyr -Lys-C,，因而整體序列為Phe-ser-ala-tyr -Lys-Pro-Arg，環狀。
．天冬氨酸轉氨甲酰酶 （ＡＴＣａｓｅ） 是一種別構酶，它的活性部位與別構效應物結合部位分別
位於不同的亞基上。請問它是如何實現別構調節的？有可能設想別構酶上這兩種部位存在於同一亞
基上嗎？為什麼？
［解答］ 用雙底物類似物的結合實驗和 Ｘ－射線晶體結構研究揭示 ＡＴＣａｓｅ的別構作用是通過四
級結構的變化來實現的：（１） 在別構調節過程中，調節亞基和催化亞基都經曆了大的構象變化，結
果催化亞基的催化鏈彼此靠近形成了最優化的活性部位。 （２） ＡＴＣａｓｅ的別構效應是在相當大的立
體空間範圍內進行的。底物的協同結合和 ＣＴＰ的反饋抑製是通過長距離來傳遞的。通過肽鏈之間的
各個表麵的相互作用，信息從一個催化亞基的活性部位傳遞到其它催化亞基的活性部位 （詳見王鏡
岩等主編生物化學第三版，ｐｐ４１３～４１５）。因此，別構效應需要蛋白質提供足夠的相互獨立而又相
互作用的界麵和長距離的調節。顯然單肽鏈很難滿足這兩個條件。盡管某些相對分子質量較大的單
肽鏈可以形成幾個結構域，使分子內部出現不同的界麵，但是可供調節的距離太短。
［評析］ 別構效應是酶活性調節的一種主要方式，進行調節的別構酶具有很多性質，它的調節
又分為不同方式。隻有了解其基本理論內容後，才能很好的解釋不同別構酶的調節過程。
７．何謂酶的專一性？酶的專一性有哪些？如何解釋酶作用的專一性？研究酶的專一性有何
意義？
答：酶的專一性是指酶對催化的反應和反映物有嚴格的選擇性。酶的專一性分為兩種類型：
（１） 結構專一性，包括絕對專一性、相對專一性 （族專一性或基團專一性、鍵專一性）；（２） 立體
異構專一性，包括旋光異構專一性、幾何異構專一性。
通過對酶結構與功能的研究，確信酶與底物作用的專一性是由於酶與底物分子的結構互補，誘