三、宿主來源蛋白的鑒定
熱休克同源（heat shock cognate）的蛋白和熱休克蛋白hsp21.4 屬於熱休克蛋白家族（heat shock proteins，HSPs）。熱休克蛋白是當細胞周圍的溫度提高或其他應激反應時表達量增加的一類蛋白。HSP能結合和穩定在折疊、裝配、跨膜轉運和降解時的中間階段的蛋白。已經有報道一些病毒在感染的細胞中能誘導HSP的過表達。並且HSP70 被鑒定是一些純化的病毒中宿主來源的蛋白，如HIV1、痘苗病毒、人或鼠巨細胞病毒、腺病毒，說明HSP70能整合到這些病毒當中。其他的宿主蛋白，如分子伴侶蛋白cyclophilin A （CypA） 在這些病毒中也有發現，這些研究與我們的結果相一致。因此，這可能是病毒感染的一種普遍現象。然而，分子伴侶對未折疊蛋白的強親和性可能是HSP和高豐度的病毒蛋白之間相互作用的原因。因此，HSP病毒蛋白之間的結合可能是不能避免的。另一方麵，也可以推測HSP作為病毒的分子伴侶，幫助裝配和產生子代病毒，而有利於病毒複製。另外Tang等發現BmNPV的hr3 （homologous region 3） 能顯著地增加野桑蠶的BmHSC704p的轉錄活性。因此，綜合考慮，我們認為HSP70蛋白不是病毒感染的結果，但有可能是感染的幫凶。HSP在NPV的激活下幫助許多病毒蛋白正確折疊和包裝以形成完整的病毒顆粒。這需要進一步的試驗研究。
CypA是一種肽基脯氨酰異構酶（peptidylprolyl isomerase），它對敏感的蛋白脯氨酸肽鍵進行順/反異構。CypA 在感染的細胞中與gag 相互作用導致其回到新生的HIV1病毒粒子中，這種相互作用是形成有感染性的HIV1病毒粒子所必需的。
病毒感染時，穀胱甘肽硫轉移酶（glutathione S transferase，GST）穀胱甘肽硫轉移酶（glutathione S transferase，GST）基因顯著地上調。在昆蟲中GST被認為是有著脫毒和氧化應激恢複的作用。穀胱甘肽抗氧化係統在細胞抵禦還原性自由基和其他氧化劑時起著重要的作用。它是一種脫毒酶。然而GST有一個其他功能，它是一種新型的蛋白轉導結構域（protein transduction domain，PTD），可能在細胞內轉運生物活性分子中有用，如小分子藥物、生物活性多肽或蛋白。因此，GST可能也參與了病毒的裝配，但我們不能解釋為什麼GST出現在ODV中，也沒有見到相關的報道。