蛋白質是生命存在的基本形式，是細胞最後實施功能的分子。蛋白質能催化許多化學反應，調節代謝物質的濃度，控製生物膜的通透性，識別並結合外來生物分子，維持生命體的剛性，引起運動和參與基因調控等。這些功能實際上均由２０種氨基酸合成具有不同三維結構的蛋白質來完成，因此２０種氨基酸是蛋白質的不同構件。從這個意義上說，２０種氨基酸的空間結構尤為重要。
氨基酸的極性、結構與蛋白質的三維結構和功能密切相關。例如在分析可溶性球狀蛋白質三維結構的研究中，發現疏水的非極性氨基酸往往存在於蛋白質分子的內部，而親水的極性氨基酸和帶電荷的氨基酸則常常分布在與水接觸的表麵。
甘氨酸（Ｇ）的側鏈僅有一個氫原子，因此它是最小的氨基酸，常出現在蛋白質中需要運動或轉折的肽鏈片段之中。脯氨酸（Ｐ）最具立體效應，它的環形側鏈常能形成一個轉角，在蛋白質規則的二級結構中隻能造成空間障礙，所以它往往隻出現在蛋白質分子的表麵。半胱氨酸（Ｃ）由於能形成二硫鍵，因而十分重要，因為二硫鍵是維持蛋白質三維結構穩定的基礎。
丙氨酸（Ａ）、纈氨酸（Ｖ）、亮氨酸（Ｌ）、異亮氨酸（Ｉ）、苯丙氨酸（Ｆ）、色氨酸（Ｗ）、酪氨酸（Ｙ）、組氨酸（Ｈ）都具有疏水性的脂肪族或芳香環側鏈，因此常常在蛋白質分子內部拚接成疏水核心。苯丙氨酸則是疏水核心中的主要成分。
天冬氨酸（Ｄ）、穀氨酸（Ｅ）、賴氨酸（Ｋ）、精氨酸（Ｒ）的側鏈都帶有電荷，因而有兩個主要性質：一是位於分子外側，尤其是賴氨酸（Ｋ）和精氨酸（Ｒ）；二是能與相反電荷的基團形成鹽鍵。於是這些分布在蛋白質分子表麵的酸性或堿性氨基酸，經常形成不對稱的電荷，而與帶電分子發生相互作用。位於分子外側的賴氨酸（Ｋ）和精氨酸（Ｒ）表現更為活躍，經常在蛋白質的活性位置上出現。賴氨酸（Ｋ）常與結合功能有關，而精氨酸（Ｒ）則常與催化作用有關。
蛋白質是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的生物大分子。蛋白質有一級、二級、三級、四級結構之分。氨基酸在多肽鏈上的線性排列順序稱為蛋白質的一級結構，其中也包含鏈間由兩個半胱氨酸之間形成的二硫鍵。蛋白質的二級結構是某一段肽鏈局部形成的有規律的空間結構，如α－螺旋和β－折疊片層結構。如果蛋白質含有二條或數條多肽鏈，每條鏈稱為亞基，亞基之間的空間排布便是蛋白質的四級結構。而蛋白質的三級結構最為重要，是指蛋白質在二級結構的基礎上再進行折疊、排列、組合所形成的三級空間結構，蛋白質正是由於這種形形色色的三維空間的存在，才使它具備了各種特定的生物活性。
為蛋白質（胰島素）的一級結構，胰島素由Ａ和Ｂ兩條鏈組成，Ａ鏈有２１個氨基酸，Ｂ鏈有３０個氨基酸。胰島素蛋白質中有３個二硫鍵，一個位於Ａ鏈內，由Ａ鏈的第６位和第１１位半胱氨酸的疏基脫氫而形成，另２個二硫鍵位於Ａ、Ｂ二鏈之間。
在蛋白質的α－螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律地螺旋式上升，走向為順時針走向，即右手螺旋。氨基酸側鏈位於螺旋外側，每隔３?郾６個氨基酸殘基上升一圈，螺距為０?郾５４納米。α－螺旋的每個肽鍵的Ｎ－Ｈ和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。α－螺旋是蛋白質分子的主要結構之一，是由一段連續的肽鏈片段形成的。在蛋白質結構中觀察到的α－螺旋幾乎都是右手螺旋。短的（３～５個殘基）左手螺旋偶爾也可以發生。
α－螺旋中的氫鍵均指向相同的方向，所以肽單位沿螺旋軸處於相同的取向。α－螺旋的氨基端可提供部分正電荷，羧基端可提供部分負電荷。在α－螺旋端附近存在帶負電的酸性氨基酸殘基（如天冬氨酸Ｄ），Ｃ端附近存在帶正電荷的堿性殘基（如賴氨酸Ｋ、精氨酸Ｒ），因為螺旋兩端的相反電荷的相互作用，對α－螺旋的穩定起到重要的作用。在一些跨膜蛋白的螺旋兩端也常有類似的情況。
α－螺旋常常位於球形蛋白的外表麵，因而相當數量的α－螺旋是一種兩親螺旋（親水與疏水）。與螺旋軸相平行的兩個側麵的殘基常有一些規律性的分布，一側親水氨基酸殘基較集中，其中有較多的帶電的氨基酸殘基；另一側疏水氨基酸殘基較多，沿軸麵看上去形成一個“螺旋輪”，如同一幅太極陰陽圖。
蛋白質的另一種主要結構成分是β－折疊，這種結構是由蛋白質中幾段稱為β－鏈的多肽鏈形成的。在β－折疊中，β－鏈通常有５～８個氨基酸殘基的長度，多肽鏈充分伸展，各肽鍵平麵折疊成鋸齒狀結構，側鏈Ｒ基團交錯位於鋸齒狀結構上下方。這些β－鏈互相靠近並向前延伸，一條β－鏈的Ｃ＝Ｏ基團和另一條β－鏈的ＮＨ基團形成氫鍵。幾條這樣的β－鏈形成β－折疊。
β－鏈以兩種方式形成β－折疊。一種是所有β－鏈均具有相同的方向，稱為平行β－折疊；另一種是相互靠近的兩條β－鏈具有相反的方向，稱為反平行β－折疊。這兩種β－折疊有著截然不同的氫鍵模式，反平行β－折疊的β－鏈間的氫鍵方向幾乎垂直於β－鏈，平行β－折疊的平行β－鏈間的氫鍵方向則與平行β－鏈方向呈若幹角度。β－折疊也可以以混合的平行和反平行的形式存在。在已知蛋白質結構的β－折疊中，大約有２０％的情況是一邊為平行β－鏈而另一邊為反平行β－鏈，幾乎所有的β－折疊，不管是平行的或是混合的，均存在著鏈的扭曲，這種扭曲總是具有相同的手性，通常大部分為右手扭曲。
β－轉角（β－ｔｕｒｎ）是一種簡單的非重複性結構。在β－轉角中第一個殘基的Ｃ＝Ｏ與第四個殘基的Ｎ－Ｈ氫鍵共同形成一個緊密的環，使β－轉角成為比較穩定的結構，它們多數在蛋白質分子的表麵，因為在這裏改變多肽鏈方向的阻力比較小。