但在1930—1935年，美國化學家諾思羅普和他的同事們分離出胃蛋白酶、胰蛋白酶等多種酶，獲得它們的結晶，明確表明它們是蛋白質。這使化學家信服薩姆納是正確的，而威爾斯塔特所做的酶是非蛋白質的斷言是錯誤的。
諾思羅普和薩姆納因此共獲1946年諾貝爾化學獎。共獲這一年諾貝爾化學獎的還有美國生物化學家斯坦利。他在1936年分離並結晶出煙草壞死病毒，證明它是蛋白質。
關於酶催化專一性的研究，19世紀末20世紀初，德國有機化學家E.費歇爾提出“鎖與鑰匙”的理論。把酶比作鎖，反應底物比作鑰匙。（反應底物是指與酶直接發生作用的化合物）
這一理論基本是正確的，經修正和補充，明確酶和被作用的底物生成中間化合物，它不僅容易生成，而且容易轉變成產物。
知識點
病毒
病毒個體微孝結構簡單，隻含單一核酸。病毒同所有生物一樣，具有遺傳、變異、進化的能力，是一種體積非常微小，結構極其簡單的生命形式。病毒有高度的寄生性，完全依賴宿主細胞的能量和代謝係統，獲取生命活動所需的物質和能量，離開宿主細胞，它隻是一個大化學分子，停止活動，可製成蛋白質結晶，為一個非生命體，遇到宿主細胞它會通過吸附、進入、複製、裝配、釋放子代病毒而顯示典型的生命體特征，所以病毒是介於生物與非生物的一種原始的生命體。
延伸閱讀
酶的特性
1.高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快。
2.專一性：一種酶隻能催化一種或一類底物，如蛋白酶隻能催化蛋白質水解成多肽。
3.多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種。
4.溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5.活性可調節性：包括抑製劑和激活劑調節、反饋抑製調節、共價修飾調節和變構調節等。
6.有些酶的催化性與輔因子有關。
7.易變性：由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強堿等破壞。一般來說，動物體內的酶最適溫度是35℃—40℃，植物體內的酶最適溫度是40℃—50℃。細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適pH大多在6.5到8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適pH為1.8，植物體內的酶最適pH大多在4.5到6.5之間。