生物化學
糖類：
天然單糖大多數是 D-型糖
鏈式結構和環式結構
椅式和船式子構象
單糖
--與強酸共熱生成糖醛
--與酸成酯（磷酸酯）
--遇到堿分解成不同物質
--半縮醛羥基與醇、酚羥基脫水成苷
--氧化作用（羰基氧化、伯醇基氧化）
--還原作用（羰基還原成醇基）
--遊離羰基與3分子苯肼成糖脎反應
四種重要的己糖
-葡萄糖
-甘露糖
-半乳糖
-果糖
D-核糖、D-脫氧核糖（戊糖）
單糖衍生物
-糖醇、糖醛酸（伯醇基氧化來的）、糖胺
寡糖--重要生物分子的組分、結構成分、信號分子
種類（麥芽糖、乳糖、蔗糖）
還原糖、非還原糖
多糖：由多個單糖以糖苷鍵相連而成的高分子聚合物。
--膠體溶液、無甜味、無還原性、有旋光性、無變旋現象
多糖結構：一級和二級結構
均一多糖和不均一多糖
多糖的功能：
1）作為動植物結構的骨架物質；
2）作為儲存物質；
3）機體的防禦功能；
4）抗凝作用等等。
澱粉：
1）直鏈澱粉
2）支鏈澱粉
糖原分布在動物的肝肌肉中，遇碘變紅，合成與分解取決於血糖水平。
纖維素：
具親水性；
遊離-OH中的H可被其它基團取代
纖維素酶解成葡萄糖
殼聚糖
--N-乙酰D-氨基葡萄糖以β（1，4）糖苷鍵縮合而成。
結構與纖維素類似，但氫鍵比其多
右旋糖苷——人工合成的葡聚糖
--降低血粘度、抗血栓、改善微循環、利尿
糖與蛋白質結合（非糖物質）
糖蛋白（性質偏向蛋白）
蛋白多糖（性質偏向多糖）
連接方式：N -糖苷鍵，o-糖苷鍵
蛋白聚糖（透明質酸、硫酸軟骨素、肝素、牛軟骨中的蛋白聚糖、細菌細胞壁-肽聚糖）
--組成：
糖胺聚糖與核心蛋白以共價鍵連接而成。
--功能各異：
結締組織的組分；
抗凝血作用；
保護作用 等。
糖脂類--主要在細胞膜表麵，是細胞識別的分子基礎。
脂類：
1.定義：脂肪酸（C4以上的）和醇（包括甘油醇、鞘氨醇或稱神經醇、高級一元醇和固醇）等所組成的酯類及其衍生物。
2.特征：不溶於水而溶於脂溶劑，如乙醚氯仿
脂肪酸與醇組成的酯類
被生物體利用，作為構造、修補組織 或供給能量之用
3.類別：單純脂質
複合脂質
衍生脂質
4.生物學作用：儲存脂質：脂肪細胞；隔熱保溫；皮膚腺分泌蠟的保護作用。
結構脂質：生物膜的脂雙層結構。磷脂和糖脂是構成生物膜脂質雙層結構的基本物質和參加構成某些生物大分子化合物(如脂蛋白和脂多糖)的組分
活性脂質：數百種類固醇和萜類。類固醇激素包括雄性激素、雌性激素和腎上腺皮質激素；萜類包括各種脂溶性維生素和各種光合色素。其他一些活性脂質可作為輔酶或激活劑等
脂質為某些物質的良好溶劑，可以促進一切脂溶性物質，如維生素A、D、E、K及類胡蘿卜素等物質的吸收
固醇類物質也有重要生物學意義。
麥角固醇可變為維生素D2，
[動物固醇功用]
①7-脫氫膽固醇經紫外光照射後，可得維生素D3，所以也稱維生素D原。
②膽固醇可變為性激素和腎上腺皮質激素，膽汁酸也由膽固醇轉變而來。
③膽固醇與某些疾病有關。膽管阻塞或膽石等都可因膽固醇結晶而成。
此外，動脈硬化也可能與固醇的代謝失常有關，因患動脈粥樣硬化的病人，血管內壁上常有顯著的膽固醇沉著。
脂肪酸的物化性質取決於鏈的長度和不飽和度
必需多不飽和脂肪酸
一切脂肪都能被酸、堿、蒸汽及脂酶所水解，產生甘油及脂酸。如果水解劑是堿，則得甘油和脂酸的鹽類（皂），堿水解脂肪的作用為皂化作用。
【酸敗原因】
①脂類因較長期經光和熱或微生物的作用而被水解，放出自由脂酸，低分子脂酸即有臭味。
②因空氣中的氧使不飽和脂酸氧化，產生的醛和酮，亦有臭味，故陳腐脂類酸敗的原因，大概不外乎水解與氧化
【氫化】
不飽和脂肪在有催化劑如Ni的影響下，其脂酸的雙鍵上可加入氫而成飽和脂
皂化價為皂化1g脂肪所需的KOH的mg數
酸價就是中和1g脂類的遊離脂酸所需的KOHmg數
磷脂（phospholipid）分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂兩類
[糖脂]
構成雙層脂膜的結構物質
細胞膜外側的單分子層中
動物細胞膜所含的糖脂主要是腦苷脂
[脂蛋白]
由脂質和蛋白質以非共價鍵結合z\u0027j而成的複合物，其蛋白質部分叫載脂蛋白，脂蛋白廣泛存在於血漿中，因此又稱血漿脂蛋白，膜係統中的脂蛋白叫細胞脂蛋白
脂肪是三脂肪酸（C4以上）的甘油酯，即三酰甘油
α-氨基參與的反應
1.與甲醛發生羥甲基化反應
用途：可以用來直接測定氨基酸的濃度。
即氨基酸的甲醛滴定
2.與亞硝酸反應
用途：範斯來克法定量測定氨基酸的基本反應。
3.酰化反應
用途：用於保護氨基以及肽鏈的氨基端測定等。
4.烴基化反應
用途：是鑒定多肽N-端氨基酸的重要方法。
5.生成西佛堿的反應
用途：是多種酶促反應的中間過程。
6.脫氨基和轉氨基反應
用途：酶催化的反應。
α-羧基參與的反應
1.成鹽反應
2.形成酯的反應
用途：是合成氨基酸酰基衍生物的重要中間體。
3.形成酰鹵的反應
用途：這是使氨基酸羧基活化的一個重要反應。
4.疊氮化反應
用途：常作為多肽合成活性中間體。
5.脫羧反應
用途：酶催化的反應。
α-氨基和羧基共同參與的反應
1.與茚三酮反應
用途：常用於氨基酸的定性或定量分析。
2.成肽反應
用途：是多肽和蛋白質生物合成的基本反應。
側鏈基團的化學性質
一、巰基（-SH）的性質
u 這些反應可用於巰基的保護
u 與金屬離子的螯合性質可用於體內解毒
u 氧化還原反應可使蛋白質分子中二硫鍵形成或端裂
u 可用於比色法定量測定半胱氨酸的含量
二、羥基的性質
u 可用於修飾蛋白質
氨基酸層析
分配柱層析：支持劑是一些具有親水性的不溶性物質，如纖維素、澱粉、矽膠等。
濾紙層析：
薄層層析：
離子交換層析
目前氨基酸的合成方法有5種：
（1）直接發酵法；
（2）添加前體發酵法；
（3）酶法；
（4）化學合成法；
（5）蛋白質水解提取法。
通常將直接發酵法和添加前體發酵法統稱為發酵法。
必需氨基酸：蘇氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸
必需氨基酸：精氨酸、組氨酸是幼兒所必需的。
蛋白質的分類方法和功能多樣性
【肽鍵】
一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為，所形成的化合物稱為肽。
生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋白質的亞單位
【活性肽】
也有許多分子量比較小的多肽以遊離狀態存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能
【寡聚蛋白質】
某些蛋白質是由兩個或更多個蛋白質亞基(多肽鏈)通過非共價結合而成的。
蛋白質的水解
l 酸水解 不易消旋 但色氨酸被破壞
l 堿水解 易消旋 色氨酸不被破壞
l 酶水解 不消旋 不破壞氨基酸 水解產物為較小的肽段
胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜熱菌蛋白酶、羧肽酶和氨肽酶
蛋白質氨基酸順序的測定是蛋白質化學研究的基礎
蛋白質一級結構的研究意義
1、從分子水平上研究蛋白質的結構和功能，為蛋白質的人工合成奠定了物質基礎。
2、診斷遺傳病、合成基因探針等高新技術的研究具有重要意義。
一級結構的測定步驟
l 多肽鏈的拆分
l 測定蛋白質分子中多肽鏈的數目
l 二硫鍵的斷裂
l 測定每條多肽鏈的氨基酸組成，並計算出氨基酸成分的分子比
氨基酸自動分析儀和肽鏈氨基酸順序自動測定儀，對蛋白質多肽氨基酸排列順序的測定提供了極大的方便。
【蛋白質的三維結構】
二級結構
α—螺旋(α—helix)
β—折疊(β—sheet structure)
β—轉角（ β— turn ;又叫β—回折或β—彎曲或發夾結構 ）
無規卷曲(random coil)
超二級結構
由若幹個相鄰的二級結構單元組合在一起，形成有規則，在空間上能辨認的二級結構組合體，用於充當三級結構的構件。在組織層次上介於二級和三級結構之間，但沒有完整的結構域。已知的超二級結構有3種基本組合形式：α-螺旋的聚集體(αα)、α-螺旋和β-折疊的聚集體(βαβ◇)，β-折疊的聚集體(βββ和βcβ)。
三四級結構
三、四級結構的構象主要由次級鍵，包括氫鍵、離子鍵(鹽鍵)、疏水鍵和範德華力等來維持
蛋白質分子多為右手α-螺旋
【酶與酶促反應】
酶（Enzyme）：活細胞產生的一類具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑Biocatalysts，絕大多數酶是蛋白質。
酶促反應（Enzymatic reaction）：酶催化的生物化學反應。
底物（substrate）：在酶的催化下發生化學變化的物質。
酶催化作用特性：高效率、專一性（特異性或選擇性）、可調控性（酶活力）、反應條件溫和，容易失活、某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關。
酶和一般催化劑的共性：
少量、變速、高效、不破壞平衡、穩定底物過渡態，降低活化能。
簡單蛋白質：如脲酶、蛋白酶、澱粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等。
綴合蛋白質：蛋白質部分，又叫酶蛋白
非蛋白質部分又叫輔助因子
全酶 \u003d 酶蛋白+輔助因子
【酶蛋白分子的特點分類】
u 單體酶：一條多肽鏈組成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶
u 寡聚酶：由兩個或兩個以上的亞基組成的酶，如磷酸化酶a
u 多酶複合體：由兩個或兩個以上的亞基組成的酶，如磷酸化酶a
【酶的輔助因子】
輔酶：與酶蛋白鬆弛結合的輔助因子，可用透析方法除去；
輔基：以共價鍵和酶蛋白較牢固地結合在一起，不容易用透析方法除去，如細胞色素氧化酶與鐵卟啉輔基。
【酶的類別】
水解酶 hydrolase
氧化-還原酶 Oxidoreductase
轉移酶 Transferase
裂合酶 Lyase
異構酶 Isomerase
合成酶 Ligase or Synthetase
核酸酶（催化核酸） ribozyme
【酶分子結構】（通常所講的酶活性中心）
酶分子活性中心部位，一般都含有多個具有催化活性的手性中心，這些手性中心對底物分子構型取向起著誘導和定向的作用，使反應可以按單一方向進行。
結合部位 Binding site
u 酶分子中與底物結合的部位或區域一般稱為結合部位
催化部位 catalytic site
u 酶分子中促使底物發生化學變化的部位稱為催化部位
u 通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中
u 結合部位決定酶的專一性
u 催化部位決定酶所催化反應的性質
調控部位 Regulatory site
u 酶分子中存在著一些可以與其他分子發生某種程度的結合的部位，從而引起酶分子空間構象的變化，對酶起激活或抑製作用
【酶的分子組成】
(1)單純酶：僅由氨基酸殘基構成。
(2)結合酶：由蛋白質和非蛋白質組成，全酶\u003d酶蛋白+輔助因子。輔助因子包括小分子有機化合物（維生素或維生素類物質）和金屬離子。
①輔酶：與酶蛋白以非共價鍵 疏鬆結合，可用透析等簡單方法分離。
②輔基：與酶蛋白以共價鍵 牢固結合，不能用透析等簡單方法分離。主要作用：參與酶的催化過程，在反應中傳遞電子、質子或一些基團。金屬離子多為酶的輔基。常見的有K+、Na+、Mg2+等。
【酶的活性中心】
酶分子中與酶活性密切相關的基團稱作酶的必需基團，其組成特定空間結構區域，該區域稱酶的活性中心。活性中心的必需基團有兩種：結合基團(結合底物，形成底物——酶複合物)及催化基團(影響底物中某些化學鍵的穩定性，催化底物轉化為產物)。對結合酶來說，輔酶或輔基也參與活性中心的組成。
酶的專一性
u 反應專一性
u 底物專一性
u 相對專一性
立體化學專一性
u 光學專一性
u 幾何專一性
【 核酶(Ribozyme)】
意義：1、作為RNA的限製性內切酶
2、作為抗病因子
3、生命起源的探索
抗體酶
【酶促反應動力學(Kinetics of enzyme-catalyzed reaction )】
是研究酶促反應的速度以及影響此速度的各種因素的科學，是酶工程研究中的一個重要內容
Km、米氏學說、雙倒數作圖法
酶反應速度影響因素
u 底物濃度
u PH
u 溫度
u 酶濃度
酶活性影響因素
u 抑製劑{能夠引起酶的抑製作用（能夠引起酶的抑製作用的化合物）的化合物}
u 激活劑（凡是能提高酶活性的物質）
Ø 無機離子
Ø 中等大小的分子
Ø 具有蛋白質性質的大分子物質，如酶原的激活中起作用的酶
酶抑製劑的特點
a.在化學結構上與被抑製的底物分子或底物的過渡狀態相似。
b.能夠與酶的活性中心以非共價或共價的方式形成比較穩定的複合體或結合物。
抑製劑的作用方式
u 不可逆抑製
u 可逆抑製（競爭型、非競爭型）
【研究酶活性部位（活性中心）的方法】
u 側鏈基團化學修飾
u 動力學參數測定法
u X射線晶體結構分析法
【酶活性中心】
在酶蛋白中隻有少數特異的氨基酸殘基參與底物結合及催化作用，這些特異的氨基酸殘基比較集中的區域，即與酶活力直接相關的區域稱為酶的活性部位或活性中心（通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心）
【酶原的激活】
有些酶在生物體內首先合成的是酶的無活性前體形式，稱為酶原，這些酶原在一定的條件下，去掉一個或幾個特殊的肽鍵，從而使酶的構象發生一定的變化，成為有活性的酶的過程。
【寡聚酶】
酶蛋白由二個以上的亞基組成，有四級結構。大部分別構酶是寡聚酶
【同工酶】
催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構和組成卻有所不同的一組酶（如LDH）
【結構酶】
細胞中天然存在的酶，它的含量較為穩定，受外界的影響很小
【誘導酶】
當細胞中加入特定誘導物後誘導產生的酶，它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身
【非編碼RNA(Non-coding RNA)】
是指不編碼蛋白質的RNA。包括rRNA，tRNA，snRNA，snoRNA 和microRNA 等多種已知功能的 RNA，還包括未知功能的RNA。
【非編碼RNA的共同特點】
都能從基因組上轉錄而來，但是不翻譯成蛋白，在RNA 水平上就能行使各自的生物學功能了。
【非編碼RNA 分類（從長度）】
u 小於50 nt，包括microRNA，siRNA，piRNA
u 50 nt到500 nt，包括rRNA，tRNA，snRNA，snoRNA，SLRNA，SRPRNA 等等
u 大於500 nt，包括長的mRNA-like 的非編碼RNA，長的不帶polyA 尾巴的非編碼RNA等等
【rRNA (核糖體RNA)】
約占全部RNA的80%，是核糖核蛋白體的主要組成部分，功能與蛋白質生物合成相關
【tRNA (轉移RNA)】
約占總RNA的10-15%，在蛋白質生物合成中起翻譯氨基酸信息，並將相應的氨基酸轉運到核糖核蛋白體的作用，已知每一個氨基酸至少有一個相應的tRNA，鏈長一般在73-78個核苷酸之間。
[tRNA的二級結構]
² 三葉草形狀
² 分為五臂四環（氨基酸接受區、反密碼區、二氫尿嘧啶區、TψC區和可變區。都有一個突環和一個臂，氨基酸接受區沒有）
{tRNA的三級結構]
三葉草型二級結構的基礎上，突環上未配對的堿基由於整個分子的扭曲而配成對
目前已知的tRNA的三級結構均為倒L型
(1)氨基酸接受區
包含有tRNA的3’-末端和5’-末端， 3’-末端的最後3個核苷酸殘基都是CCA，A為核苷。氨基酸可與其成酯，該區在蛋白質合成中起攜帶氨基酸的作用
(2)反密碼區
與氨基酸接受區相對的一般含有7個核苷酸殘基的區域，其中正中的3個核苷酸殘基稱為反密碼
(3)二氫尿嘧啶區
該區含有二氫尿嘧啶
(4) TψC區
該區與二氫尿嘧啶區相對， 假尿嘧啶核苷—胸腺嘧啶核糖核苷環(TψC)由7個核苷酸組成，通過由5對堿基組成的雙螺旋區(TψC臂)與tRNA的其餘部分相連。除個別例外，幾乎所有tBNA在此環中都含有TψC
(5) 可變區
位於反密碼區與TψC區之間，不同的tRNA該區變化較大
【RNA的生物學功能】--參與蛋白的生物合成
1、控製蛋白質的合成；
2、作用於RNA轉錄後加工與修飾；
3、基因表達與細胞功能的調節；
4、生物催化與其他細胞持家功能；
5、遺傳信息的加工與進化.
增色效應：核酸發生變性時，摩爾磷消光係數增加的現象
減色效應：複性後，摩爾磷消光係數又降低的效應
【核酸的變性】
維係核酸三維結構的堿基堆積力和氫鍵如果受到某些理化因素破壞，其三維結構就要改變，從而引起理化性質及生物學功能的改變
【核酸的複性】
變性DNA在適當的條件下，兩條彼此分開的單鏈可以重新締合成為雙螺旋結構（DNA複性後，一係列性質將得到恢複，但是生物活性一般隻能得到部分的恢複）
溫度升高、酸堿度改變、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的變性
變性與降解的區別：是否涉及共價鍵的斷裂和分子量的改變
Tm（將引起DNA變性的溫度稱為融點），dna的變性過程是突變性的，在很窄的區間完成，一般在70-85度之間。
G和C的含量高，Tm值高
【影響DNA Tm大小的因素】
u DNA的均一性
u G—C的含量
u 介質中的離子強度。
DNA複性的程度、速率與複性過程的條件有關。
熱變性的DNA驟然冷卻至低溫時，DNA不可能複性。
變性的DNA緩慢冷卻時，可以複性。
1. 分子量越大複性越難
2. 濃度越大，複性越容易
3. DNA的複性也與它本身的組成和結構有關
Southern blotting （Southern印跡法）：DNA-DNA雜交
Northern blotting （Northern印跡法）：DNA-RNA雜交
Western blotting （Western印跡法）：抗原-抗體結合
【核酸雜交】
熱變性的DNA單鏈，在複性時並不一定與同源DNA互補鏈形成雙螺旋結構，它也可以與在某些區域有互補序列的異源DNA單鏈形成雙螺旋結構，這樣形成的新分子稱為雜交DNA分子。DNA單鏈與互補的RNA鏈之間也可以發生雜交。
超速離心法純化核酸
分離DNA常用氯化銫密度梯度
分離RNA常用蔗糖密度梯度
【限製性內切酶】
來源於細菌，高度專一地識別外源DNA上的特定位點，並將其切斷，形成形成粘性末端或平齊末端。不降解自身細胞的DNA。因為在自身相應位點上經甲基化修飾而受到保護